Aminokwasy egzogenne to dziewięć cegiełek białka, których ludzkie ciało nie potrafi zbudować samo. Musisz je zjeść. Polska norma żywienia zaleca dorosłemu 0,90 g białka na kilogram masy ciała na dobę, czyli więcej niż norma europejska, i nie jest to pomyłka ani zaokrąglenie.
Hasło „aminokwasy egzogenne” prowadzi w polskim internecie prosto do sklepu z odżywkami. Kapsułki BCAA, proszek EAA, tabela z dziewięcioma nazwami i zdjęcie sztangi. Tymczasem to pojęcie z fizjologii żywienia, a najbardziej konkretną odpowiedź na pytanie „ile” daje dokument, którego prawie nikt nie cytuje: krajowe normy żywienia opracowane przez Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego. Zaczniemy od nich.
Czym są aminokwasy egzogenne i dlaczego organizm ich nie produkuje
W ciele człowieka występuje osiemnaście aminokwasów budujących białka. Dziewięć z nich organizm potrafi wytworzyć sam, przebudowując inne cząsteczki. To aminokwasy endogenne, między innymi glicyna, alanina, glutamina i prolina, przy czym pierwsza i ostatnia z nich budują potrójną helisę kolagenu. Pozostałych dziewięciu nie zbuduje nigdy, bo brakuje mu odpowiednich enzymów. Te dziewięć to właśnie aminokwasy egzogenne, w piśmiennictwie nazywane też aminokwasami niezbędnymi. Polskie normy używają obu określeń zamiennie: aminokwasy niezbędne to dokładnie ten sam zestaw.
Przyczyna jest ewolucyjna i dość prozaiczna. Szlaki syntezy aminokwasów rozgałęzionych czy pierścienia aromatycznego są długie i kosztowne energetycznie. Zwierzęta, które jedzą białko, mogły sobie pozwolić na ich utratę. Rośliny i bakterie je zachowały, dlatego roślina potrafi zbudować leucynę, a ty nie.
Praktyczna konsekwencja jest taka, że organizm nie ma magazynu aminokwasów. Nie istnieje odpowiednik tkanki tłuszczowej dla białka. Gdy brakuje jednego aminokwasu egzogennego, jedynym źródłem staje się rozkład twoich własnych białek, przede wszystkim mięśni. To rezerwa, a nie zapas: ciało rozbiera coś, co już działa.
Dwie nazwy z tej dziewiątki bywają mylące. Histydyna jest aminokwasem egzogennym dla wszystkich grup wieku, choć przez lata przypisywano ją tylko dzieciom. Arginina natomiast egzogenna nie jest: dorosły organizm ją syntetyzuje, ale przy rozległych oparzeniach, urazie czy szybkim wzroście produkcja przestaje wystarczać. Stąd określenie aminokwasy względnie egzogenne, do których zalicza się także cysteinę i tyrozynę. Z ornityny, produktu przemiany argininy, powstaje z kolei spermidyna, poliamina uruchamiająca autofagię.
Dziewięć aminokwasów egzogennych i za co odpowiada każdy z nich
Polskie normy porównują każde białko z tak zwanym białkiem wzorcowym, czyli teoretycznym białkiem o składzie optymalnym dla człowieka. Trzecia kolumna tabeli podaje, ile miligramów danego aminokwasu powinien zawierać jeden gram takiego białka. To liczby, po których poznasz, czego w produkcie brakuje.
| Aminokwas egzogenny | Główna rola w organizmie | Białko wzorcowe (mg na 1 g) |
|---|---|---|
| Leucyna | Uruchamia syntezę białek mięśniowych przez szlak mTOR, najsilniejszy sygnał anaboliczny z całej dziewiątki | 55 |
| Lizyna | Wiązania poprzeczne kolagenu, wchłanianie wapnia, produkcja karnityny | 51 |
| Fenyloalanina z tyrozyną | Prekursor dopaminy, noradrenaliny i hormonów tarczycy | 47 |
| Walina | Aminokwas rozgałęziony, źródło energii dla pracującego mięśnia | 32 |
| Treonina | Śluz jelitowy, przeciwciała, składnik kolagenu i elastyny | 27 |
| Izoleucyna | Aminokwas rozgałęziony, wychwyt glukozy przez mięsień, gojenie | 25 |
| Metionina z cysteiną | Dawca grup metylowych, punkt wyjścia dla glutationu i procesów detoksykacji | 25 |
| Histydyna | Hemoglobina, histamina, karnozyna buforująca mięsień | 18 |
| Tryptofan | Prekursor serotoniny i melatoniny, najrzadszy aminokwas w diecie | 7 |
Zwróć uwagę na rozpiętość. Leucyny potrzeba niemal ośmiokrotnie więcej niż tryptofanu, a mimo to tryptofan bywa pierwszym, którego zabraknie, bo w produktach występuje go najmniej. O wartości białka nie decyduje suma aminokwasów, tylko ten, którego brakuje najbardziej.
Tabela pokazuje mimochodem jeszcze jedną rzecz. Żaden z tych dziewięciu aminokwasów nie pełni tylko jednej funkcji. Ten sam tryptofan bierze udział w syntezie serotoniny i w budowie białek strukturalnych, a metionina łączy rolę budulcową z rolą dawcy grup metylowych w metabolizmie całego organizmu. Podział na „aminokwasy na mięśnie” i „aminokwasy na mózg”, chętnie stosowany w opisach suplementów, nie ma podstaw biochemicznych.
Ile białka potrzebujesz: polska norma jest wyższa niż europejska
Tu zaczyna się część, której nie znajdziesz w poradnikach sklepów z suplementami. Europejski Urząd do spraw Bezpieczeństwa Żywności przyjął średnie zapotrzebowanie na poziomie 0,66 g białka wysokiej jakości na kilogram masy ciała na dobę, a zalecane spożycie na poziomie 0,83 g. Polskie normy podają inne liczby: 0,73 g jako EAR i 0,90 g jako RDA dla kobiet i mężczyzn od dziewiętnastego roku życia.
Skąd różnica? Autorzy krajowych norm nie liczyli dla białka idealnego, tylko dla białka, które Polacy naprawdę jedzą. Wskaźnik jakości PD-CAAS przeciętnej polskiej racji pokarmowej przyjęto na poziomie 0,78 według FAO i WHO. Innymi słowy: gorsza jakość aminokwasów w diecie oznacza wyższą normę ilościową. Norma nie jest wyższa dlatego, że Polacy mają inne ciała, tylko dlatego, że mają inne talerze.
PODAŻ BIAŁKA: OD NORMY MINIMALNEJ DO ZALECEŃ DLA SENIORÓW
Przelicz to na siebie. Ważysz 70 kg, więc norma krajowa to 63 g białka dziennie. Jedna pierś z kurczaka, dwa jajka i szklanka jogurtu naturalnego zbliżają cię do tej wartości. Osoby trenujące oporowo, kobiety w ciąży, seniorzy i rekonwalescenci mają zapotrzebowanie wyższe, co normy zaznaczają osobno.
BCAA czy EAA: spór, który nie został rozstrzygnięty
Trzy z dziewięciu aminokwasów egzogennych mają rozgałęziony łańcuch boczny: leucyna, izoleucyna i walina. To znane wszystkim BCAA. Pozostała szóstka plus te trzy sprzedaje się jako EAA. Pytanie, które od lat wraca w wyszukiwarce, brzmi prosto: czy sama trójka wystarczy.
W 2017 roku Robert Wolfe opublikował w Journal of the International Society of Sports Nutrition przegląd o wymownym tytule, po polsku „mit czy rzeczywistość”. Jego argument jest arytmetyczny, nie ideologiczny. Aby zbudować nowe białko mięśniowe, komórka potrzebuje wszystkich dwudziestu aminokwasów naraz. Jeśli dostarczysz tylko trzy, sześć pozostałych egzogennych musi pochodzić z rozkładu twoich własnych białek. Górna granica przyrostu syntezy wynosi wtedy około 30 procent, a realnie mniej, bo część aminokwasów zawsze się utlenia. Wolfe znalazł dwa badania z dożylnym podaniem samych BCAA. W obu synteza białka spadła.
BCAA: CO MÓWI ETYKIETA, A CO POKAZAŁY POMIARY
Obietnica z opakowania
- „BCAA budują mięśnie, bo uruchamiają szlak mTOR.”
- „Trzy aminokwasy wystarczą, reszta jest w organizmie.”
- „Im więcej leucyny w porcji, tym większy przyrost.”
Co zmierzono u ludzi
- Sam wzrost fosforylacji mTOR to sygnał, a nie zbudowane białko.
- Sześciu pozostałych aminokwasów egzogennych ciało musi skądś wziąć, a bierze je z rozkładu własnych mięśni.
- Po 5,6 g BCAA synteza wzrosła o 22 procent, po pełnym białku rośnie wyraźnie mocniej.
Rok później ten sam problem zmierzył zespół Sarah Jackman z Uniwersytetu w Exeter. Dziesięciu trenujących mężczyzn w wieku około dwudziestu lat wypiło po treningu oporowym 5,6 g BCAA albo placebo. Synteza białek miofibrylarnych wzrosła o 22 procent, z 0,090 do 0,110 procent na godzinę. Wynik istotny statystycznie, a jednocześnie wyraźnie niższy od tego, co daje porcja białka serwatkowego w podobnej dawce leucyny.
SYNTEZA BIAŁEK MIĘŚNIOWYCH PO TRENINGU OPOROWYM, JACKMAN 2017
Oba wyniki da się pogodzić. Krótkoterminowo BCAA podnoszą tempo syntezy, bo leucyna jest sygnałem. Utrzymanie tego tempa wymaga jednak materiału, czyli pozostałych sześciu aminokwasów egzogennych. Jeżeli wybierasz między BCAA a EAA, sensowniejszy jest kompletny zestaw. Jeżeli jesz wystarczająco dużo białka, żaden z tych produktów nie wnosi nic ponad to, co masz na talerzu.
Źródła w pożywieniu i pułapka aminokwasu ograniczającego
Białko pełnowartościowe zawiera wszystkie aminokwasy egzogenne w proporcjach zbliżonych do wzorca. Krajowe normy zaliczają do tej grupy jaja, mleko i przetwory mleczne oraz mięso, w tym drób i ryby. Wyjątkiem są białka tkanki łącznej, ubogie w tryptofan, dlatego żelatyna i wywar z kości nie zastąpią porcji mięsa.
Większość białek roślinnych jest niepełnowartościowa właśnie z powodu mniejszej zawartości niezbędnych aminokwasów, a normy nazywają brakujące po imieniu: lizynę, tryptofan, metioninę i walinę. Decyduje ten, którego jest najmniej w porównaniu z wzorcem, czyli aminokwas ograniczający. W zbożach jest nim lizyna, w nasionach roślin strączkowych metionina. Chleb dostarcza 26 mg lizyny na gram białka przy wzorcu 51 mg, biała fasola nadrabia to z nawiązką i daje 79 mg.
Stąd bierze się zjawisko uzupełniania aminokwasów. Kasza z soczewicą, ryż z fasolą, chleb z hummusem: dwa niepełne białka zjedzone razem tworzą jedno kompletne. Nie musisz łączyć ich w jednym posiłku, wystarczy w ciągu dnia. Soja, komosa ryżowa i gryka są wśród roślin wyjątkami, bo mają komplet aminokwasów same z siebie.
Po sześćdziesiątce arytmetyka się zmienia
Ta sama porcja białka działa u seniora słabiej niż u dwudziestolatka. Zjawisko nosi nazwę oporności anabolicznej i ma dwie przyczyny: więcej aminokwasów zatrzymuje wątroba i jelito, a mięsień słabiej odpowiada na sygnał leucyny. Efektem jest sarkopenia, czyli powolna utrata masy i siły mięśni.
Elena Volpi sprawdziła w 2003 roku w American Journal of Clinical Nutrition, która część mieszaniny aminokwasów naprawdę pracuje. Zdrowi ochotnicy w wieku 69 i 71 lat otrzymali doustnie albo 18 g samych aminokwasów egzogennych, albo 40 g mieszaniny zawierającej te same 18 g plus 22 g aminokwasów endogennych. Bilans fenyloalaniny w mięśniu poprawił się identycznie w obu grupach. Dodatkowe 22 g nie wniosły nic.
Tyle aminokwasów egzogennych dało u osób po sześćdziesiątce taki sam przyrost syntezy białka mięśniowego jak 40 g pełnej mieszaniny aminokwasów.
Volpi i wsp., American Journal of Clinical Nutrition, 2003
Praktyczny wniosek dla starszego czytelnika nie brzmi „kupuj proszek”. Brzmi: licz aminokwasy egzogenne, a nie gramy produktu. Grupa PROT-AGE, powołana przez Europejskie Towarzystwo Medycyny Geriatrycznej, zaleca osobom powyżej 65. roku życia co najmniej 1,0 do 1,2 g białka na kilogram masy ciała na dobę, a przy chorobie ostrej lub przewlekłej od 1,2 do 1,5 g. Eksperci ESPEN doszli rok później do tych samych liczb i dodali warunek, o którym łatwo zapomnieć: bez treningu oporowego samo białko nie odbuduje mięśnia. Utrzymanie masy mięśniowej jest przy tym jedną z niewielu rzeczy, które przekładają się wprost na lata przeżyte w sprawności.
Jest jeden wyjątek, i normy stawiają go wyraźnie. Osoby z ciężką niewydolnością nerek, u których szacowany współczynnik filtracji spadł poniżej 30 ml/min, nie zwiększają podaży białka bez decyzji nefrologa. Przewlekły stan zapalny towarzyszący starzeniu pogłębia oporność anaboliczną, dlatego w codziennym wsparciu sensowne bywa też wyciąg z kurkumy o zwiększonej biodostępności, obok białka, a nie zamiast niego.
Niedobór aminokwasów egzogennych: kto jest realnie zagrożony
W Polsce klasyczny niedobór białka zdarza się rzadko, a spożycie w populacji przekracza normę. Ryzyko nie rozkłada się jednak równo. Cztery sytuacje wracają w gabinetach dietetyków najczęściej.
Seniorzy jedzący mało i monotonnie. Zmniejszony apetyt, problemy z zębami i posiłki oparte na pieczywie dają dietę ubogą w lizynę. Wczesne objawy są niespecyficzne: spadek siły chwytu, wolniejsze wstawanie z krzesła, gorsze gojenie ran.
Diety roślinne prowadzone bez planu. Sama rezygnacja z mięsa niedoboru nie powoduje. Powoduje go dieta oparta na zbożach bez roślin strączkowych, orzechów i nasion.
Okres po operacji, urazie lub rozległym oparzeniu. Zapotrzebowanie rośnie w tym czasie najbardziej, a apetyt spada. To także moment, w którym arginina staje się względnie egzogenna.
Fenyloketonuria i inne wrodzone wady metabolizmu. Odwrotny problem: chory musi ściśle ograniczyć jeden aminokwas egzogenny, fenyloalaninę, i przyjmuje pozostałe w preparacie aminokwasowym. Tu suplement nie jest wyborem, tylko leczeniem.
Jeżeli podejrzewasz u siebie niedostateczną podaż białka, nie zaczynaj od zakupu proszku. Zacznij od trzydniowego spisu tego, co jesz, i od pomiaru siły chwytu, który wykonuje się w każdej poradni dietetycznej. Dopiero potem policz gramy.
Suplementy aminokwasowe: co wolno napisać na etykiecie
Preparaty EAA i BCAA są w Polsce suplementami diety, czyli żywnością, a nie lekami. Podlegają zgłoszeniu do Głównego Inspektoratu Sanitarnego i prawu żywnościowemu. Producent może więc podać skład i porcję. Nie może obiecać leczenia.
Unijny rejestr dozwolonych oświadczeń zdrowotnych zawiera dla białka trzy wpisy: przyczynia się do wzrostu masy mięśniowej, do jej utrzymania oraz do utrzymania zdrowych kości. To wszystko. Dla pojedynczych aminokwasów egzogennych, także dla leucyny i dla całej trójki BCAA, żadne oświadczenie zdrowotne nie zostało dopuszczone. Zdanie o „regeneracji stawów” albo „spalaniu tłuszczu” na opakowaniu jest więc marketingiem, którego prawo nie potwierdza.
Sensowna kolejność decyzji wygląda tak. Najpierw policz białko w diecie i porównaj z 0,90 g na kilogram. Jeśli brakuje, dołóż jedzenie: jajko, jogurt, porcję strączków. Jeśli nie potrafisz zjeść tyle, ile trzeba, dopiero wtedy proszek ma sens, i lepiej sięgnąć po odżywkę białkową albo pełny zestaw EAA niż po same BCAA. Gdy problemem jest ból stawów, który utrudnia trening oporowy, osobnym tematem jest wsparcie przy zmianach zwyrodnieniowych, bo bez ruchu białko nie odbuduje mięśnia.
Aminokwasy egzogenne są dobrym przykładem tematu, w którym fizjologia jest ciekawsza od reklamy. Dziewięć cząsteczek, jedna norma krajowa, jedno pojęcie aminokwasu ograniczającego i cała reszta wynika z tych trzech rzeczy.
Jakie są 9 aminokwasów egzogennych?
Dla człowieka w każdym wieku egzogenne są: leucyna, izoleucyna, walina, lizyna, metionina, treonina, fenyloalanina, tryptofan i histydyna. Arginina, cysteina i tyrozyna bywają nazywane względnie egzogennymi, bo dorosły organizm je wytwarza, ale przy urazie, oparzeniu lub szybkim wzroście produkcja przestaje wystarczać.
W jakich produktach są aminokwasy egzogenne?
Komplet dziewięciu aminokwasów mają jaja, mleko i przetwory mleczne, mięso, drób oraz ryby. Wśród roślin komplet dają soja, komosa ryżowa i gryka. Pozostałe produkty roślinne są niepełnowartościowe i wymagają łączenia, na przykład zbóż ubogich w lizynę z nasionami strączkowymi, które lizyny mają pod dostatkiem.
Jakie są objawy niedoboru aminokwasów?
Wczesne objawy są niespecyficzne: spadek siły mięśni, wolniejsze gojenie ran, wypadanie włosów, częstsze infekcje, obrzęki. W polskiej populacji spożycie białka przekracza normę, więc niedobór dotyczy głównie seniorów jedzących mało, osób po operacji oraz źle zaplanowanych diet roślinnych.
Jakie są aminokwasy endogenne?
To dziewięć aminokwasów, które organizm buduje sam z innych związków: alanina, asparagina, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, glutamina, glicyna, prolina, seryna i cysteina wraz z tyrozyną w warunkach prawidłowych. Nie musisz ich dostarczać z dietą, choć oczywiście jesz je razem z każdym białkiem.
Co jest lepsze, BCAA czy EAA?
EAA, jeśli wybierasz między tymi dwoma. Pełny zestaw dziewięciu aminokwasów dostarcza materiału do budowy białka, a same BCAA dają głównie sygnał: sześciu pozostałych aminokwasów egzogennych organizm musi wtedy szukać w rozkładzie własnych mięśni. Przy diecie pokrywającej zapotrzebowanie na białko żaden z tych preparatów nie wnosi dodatkowej korzyści.
Czy BCAA to ściema?
Nie, ale reklama obiecuje więcej, niż pokazały pomiary. W badaniu Jackman z 2017 roku 5,6 g BCAA po treningu oporowym zwiększyło syntezę białek miofibrylarnych o 22 procent wobec placebo. Przegląd Wolfe z tego samego roku wykazał, że same BCAA nie mogą podnieść syntezy o więcej niż około 30 procent, bo brakuje materiału na nowe białko.
Czy można brać BCAA codziennie?
Tak, przy typowych porcjach rzędu 5 do 10 g dziennie nie opisano istotnych działań niepożądanych u zdrowych dorosłych. Pytanie brzmi raczej, po co, skoro te same aminokwasy dostarcza porcja odżywki białkowej lub zwykłego jedzenia, zwykle taniej. Ostrożność zachowują osoby z chorobami nerek i wątroby.
Źródła
Wolfe R.R. Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality? Journal of the International Society of Sports Nutrition, 2017. DOI: 10.1186/s12970-017-0184-9
Jackman S.R., Witard O.C., Philp A., Wallis G.A., Baar K., Tipton K.D. Branched-Chain Amino Acid Ingestion Stimulates Muscle Myofibrillar Protein Synthesis following Resistance Exercise in Humans. Frontiers in Physiology, 2017. DOI: 10.3389/fphys.2017.00390
Volpi E., Kobayashi H., Sheffield-Moore M., Mittendorfer B., Wolfe R.R. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. The American Journal of Clinical Nutrition, 2003. DOI: 10.1093/ajcn/78.2.250
Bauer J., Biolo G., Cederholm T., Cesari M., Cruz-Jentoft A.J., Morley J.E., Phillips S., Sieber C. i wsp. Evidence-Based Recommendations for Optimal Dietary Protein Intake in Older People: A Position Paper From the PROT-AGE Study Group. Journal of the American Medical Directors Association, 2013. DOI: 10.1016/j.jamda.2013.05.021
Deutz N.E.P., Bauer J.M., Barazzoni R., Biolo G., Boirie Y., Bosy-Westphal A., Cederholm T., Cruz-Jentoft A. i wsp. Protein intake and exercise for optimal muscle function with aging: Recommendations from the ESPEN Expert Group. Clinical Nutrition, 2014. DOI: 10.1016/j.clnu.2014.04.007
Jarosz M., Rychlik E., Stoś K., Charzewska J. (red.). Normy żywienia dla populacji Polski i ich zastosowanie. Narodowy Instytut Zdrowia Publicznego, Państwowy Zakład Higieny, Warszawa 2020, rozdział o białku, tabele 1, 2 i 3.
Rozporządzenie Komisji (UE) nr 432/2012 ustanawiające wykaz dopuszczonych oświadczeń zdrowotnych dotyczących żywności, wpisy dla białka.
